Albumiinid (A) ja globuliinid (D).
A- ja G-valgud, mis on kõigis kudedes. Vereseerum on nendes valkudes rikkaim. Albumiini sisaldus selles on 40-45 g / l, globuliinid 20-30 g / l, st albumiini osakaal moodustab üle poole plasmavalkudest.
Suhteliselt väikese molekulmassiga albumiinvalgud (15-70 tuhat. Jah); neil on negatiivne laeng ja happelised omadused, IET-4.7 sisaldab palju glutamiini aminohapet. Need on väga hüdraatunud valgud, mistõttu need ladestatakse ainult suure veetust sisaldavate ainete kontsentratsiooniga.
Suurte hüdrofiilsuste, väikeste molekulide suuruse tõttu on olulisel määral albumiini kontsentratsioon veres osmootse rõhu säilitamisel oluline. Kui albumiini kontsentratsioon on alla 30 g / l, muutub veres osmootne rõhk, mis viib turse. Umbes 75-80% vere osmootilisest rõhust moodustab albumiin.
Albumiini tunnuseks on nende kõrge adsorptsioonivõime. Nad adsorbeerivad polaarseid ja mittepolaarseid molekule, mängides transpordi rolli. Need on mittespetsiifilised kandjad, nad transpordivad hormoone, kolesterooli, bilirubiini, raviaineid, kaltsiumiioone. Pika ahelaga rasvhapete sidumine ja ülekanne on seerumi albumiini peamine füsioloogiline funktsioon. Albumiinid sünteesitakse peamiselt maksas ja neid ajakohastatakse kiiresti, nende poolväärtusaeg on 7 päeva.
Globuliinid on suurema molekulmassiga valgud kui albumiin. Globuliinid on kergelt happelised või neutraalsed valgud (IEP = 6 - 7,3). Mõned globuliinid on võimelised spetsiifiliselt siduma aineid (spetsiifilisi kandjaid).
Võib-olla seerumi valkude fraktsioneerimine albumiiniks ja globuliinideks soolamise teel (NH4)2SO4. Küllastunud lahuses sadestub albumiin kergema fraktsioonina, poolküllastes, globuliinides.
Kliinikus on laialt levinud elektroforeesiga seerumi valgu fraktsioneerimise meetod. Seerumi valkude elektroforeetilise eraldamise korral on võimalik eristada 5–7 fraktsiooni: Seerumi proteiinifraktsioonide muutuste laad ja ulatus erinevate patoloogiliste seisundite korral on diagnostilistel eesmärkidel väga huvitatud. Albumiini redutseerimist täheldatakse nende sünteesi rikkumise tagajärjel, plastikmaterjali puudus, maksa sünteetilise funktsiooni rikkumine ja neerukahjustus. Globuliinide sisaldus suureneb krooniliste nakkuslike protsesside korral.
Albumiin ja globuliinid
Albumiinid (A) ja globuliinid (D).
A- ja G-valgud, mis on kõigis kudedes. Vereseerum on nendes valkudes rikkaim. Albumiini sisaldus selles on 40-45 g / l, globuliinid 20-30 g / l, st albumiini osakaal moodustab üle poole plasmavalkudest.
Suhteliselt väikese molekulmassiga albumiinvalgud (15-70 tuhat. Jah); neil on negatiivne laeng ja happelised omadused, IET-4.7 sisaldab palju glutamiini aminohapet. Need on väga hüdraatunud valgud, mistõttu need ladestatakse ainult suure veetust sisaldavate ainete kontsentratsiooniga.
Suurte hüdrofiilsuste, väikeste molekulide suuruse tõttu on olulisel määral albumiini kontsentratsioon veres osmootse rõhu säilitamisel oluline. Kui albumiini kontsentratsioon on alla 30 g / l, muutub veres osmootne rõhk, mis viib turse. Umbes 75-80% vere osmootilisest rõhust moodustab albumiin.
Albumiini tunnuseks on nende kõrge adsorptsioonivõime. Nad adsorbeerivad polaarseid ja mittepolaarseid molekule, mängides transpordi rolli. Need on mittespetsiifilised kandjad, nad transpordivad hormoone, kolesterooli, bilirubiini, raviaineid, kaltsiumiioone. Pika ahelaga rasvhapete sidumine ja ülekanne on seerumi albumiini peamine füsioloogiline funktsioon. Albumiinid sünteesitakse peamiselt maksas ja neid ajakohastatakse kiiresti, nende poolväärtusaeg on 7 päeva.
Globuliinid on suurema molekulmassiga valgud kui albumiin. Globuliinid on kergelt happelised või neutraalsed valgud (IEP = 6 - 7,3). Mõned globuliinid on võimelised spetsiifiliselt siduma aineid (spetsiifilisi kandjaid).
Võib-olla seerumi valkude fraktsioneerimine albumiiniks ja globuliinideks soolamise teel (NH4)2SO4. Küllastunud lahuses sadestub albumiin kergema fraktsioonina, poolküllastes, globuliinides.
Kliinikus on laialt levinud elektroforeesiga seerumi valgu fraktsioneerimise meetod. Seerumi valkude elektroforeetilise eraldamise korral on võimalik eristada 5–7 fraktsiooni: Seerumi proteiinifraktsioonide muutuste laad ja ulatus erinevate patoloogiliste seisundite korral on diagnostilistel eesmärkidel väga huvitatud. Albumiini redutseerimist täheldatakse nende sünteesi rikkumise tagajärjel, plastikmaterjali puudus, maksa sünteetilise funktsiooni rikkumine ja neerukahjustus. Globuliinide sisaldus suureneb krooniliste nakkuslike protsesside korral.
Albumiinid ja globuliinid
Albumiinifraktsioonile kuulub ka transtüretiin (prealbumiin), mis koos türoksiini siduva globuliiniga ja albumiiniga transpordib hormooni türoksiini ja selle metaboliidi jodotüroniini.
Albumiinid on lihtsad madala molekulmassiga hüdrofiilsed valgud. Albumiini molekul sisaldab 600 aminohapet. Molekulmass 67 kDa. Albumiinid, nagu enamik teisi plasma valke, sünteesitakse maksas. Umbes 40% albumiinist on vereplasmas, ülejäänud on interstitsiaalses vedelikus ja lümfis.
Globuliinid
Erinevalt albumiinist ei ole globuliinid vees lahustuvad, vaid lahustuvad nõrkades soolalahustes.
See fraktsioon sisaldab erinevaid valke. 1-globuliinidel on kõrge hüdrofiilsus ja madal molekulmass - seetõttu on neerude patoloogia uriiniga kergesti kadunud. Kuid nende kadu ei mõjuta oluliselt onkootilist vererõhku, sest nende sisaldus vereplasmas on väike.
1-globuliinide funktsioonid
1. Transport. Transpordi lipiidid, moodustades koos nendega kompleksid - lipoproteiinid. Selle fraktsiooni valkude hulka kuuluvad valgud, mis on ette nähtud hormoonide transportimiseks: türoksiini siduv valk - türoksiini ülekandmine, transkortiin - kortisooli, kortikosterooni ja progesterooni transport, happe glükoproteiin - progesterooni transport.
2. Osalemine vere hüübimissüsteemi ja komplement-protrombiini süsteemi toimimises.
3. Reguleeriv funktsioon. Mõned valgu fraktsioonid1-globuliinid on proteolüütiliste ensüümide endogeensed inhibiitorid. Suurim kontsentratsioon plasmas 1-antitrüpsiin. Selle sisaldus plasmas on 2 kuni 4 g / l (väga kõrge), molekulmass on 58-59 kDa. Selle põhiülesanne on elastaasi, ensüümi, mis hüdrolüüsib elastiini (üks peamisi sidekoe valke), pärssimine.1-Antitrüpsiin on samuti proteaaside inhibiitor: trombiin, plasmiin, trüpsiin, kimotrüpsiin ja mõned vere hüübimissüsteemi ensüümid. Fraktsiooniks1-globuliinid sisaldavad ka1-antimüotrüpsiin. See pärsib kimotrüpsiini ja mõnede vererakkude proteinaase.
Suure molekulmassiga valgud. See fraktsioon sisaldab regulatiivseid valke, vere hüübimisfaktoreid, komplementisüsteemi komponente, transportvalke. See hõlmab ka ceruloplasmiin. See on vase kandja ja tagab ka vase sisalduse püsivuse erinevates kudedes, eriti maksas. Päriliku haigusega - Wilsoni tõbi - väheneb ceruloplasmiini tase. Selle tulemusena suureneb vase kontsentratsioon ajus ja maksas. See väljendub nii neuroloogiliste sümptomite kui ka maksatsirroosi tekkimises.
Hapoglobiinid Nende valkude sisaldus on umbes 1/4 kõigist 2-globuliinid. Haptoglobiin moodustab intravaskulaarse hemolüüsi ajal erütrotsüütidest vabanenud hemoglobiiniga spetsiifilisi komplekse. Nende komplekside suure molekulmassi tõttu ei saa neid neerude kaudu elimineerida. See takistab keha raua kaotamist.
Haptoglobiiniga hemoglobiini kompleksid hävitavad retikulo-endoteeli süsteemi rakud (mononukleaarsete fagotsüütide süsteemi rakud), mille järel globiin jaguneb aminohapeteks, heme hävitatakse bilirubiiniks ja eritub sapiga ning raud jääb kehasse ja jääb raua kehasse ja seda saab kasutada kehas.
See fraktsioon sisaldab ka 2-makroglobuliin. Selle valgu molekulmass on 720 kDa, plasmakontsentratsioon 1,5-3 g / l. See on kõigi klasside proteinaaside endogeenne inhibiitor ja seob ka hormooninsuliini.
Koos1-glükoproteiini inhibiitor, on peamine regulatiivne seos komplemendi aktiveerimise klassikalises rada (CCP), on võimeline inhibeerima plasmiini, kallikreiini.
Transpordivalgud: retinooli siduv valk - A-vitamiini transport, D-vitamiini siduv valk - D-vitamiini transport
Vere hüübimissüsteemi ja fibrinolüüsi komponendid: antitrombiin III ja plasminogeen.
See osa sisaldab:
fibrinogeeni - valgu koagulatsioonisüsteem
komplemendi aktiveerimissüsteemi komponentide valgud
transportvalgud: transferriin (rauaioonide transport), transkobalamiin (vitamiin B transport)12), globuliini siduvad suguhormoonid (testosterooni ja östradiooli transport), LDL (lipiidide transport).
hemopeksiin edastab vaba hemit, porfüriini. Seob hem-sisaldavaid valke ja kannab need maksa hävitamiseks.
See fraktsioon sisaldab peamiselt lümfoidkoes ja RES-rakkudes sünteesitud antikehi ja valke, samuti komplementisüsteemi mõningaid komponente.
Antikehade funktsioon on kaitsta keha võõraste ainete (bakterite, viiruste, võõrvalkude) eest, mida nimetatakse antigeenideks.
Peamised antikehade klassid veres:
- immunoglobuliinid G (IgG)
- immunoglobuliinid M (IgM)
- immunoglobuliinid A (IgA), mis hõlmavad IgD ja IgE.
IgG ja IgM on võimelised komplementisüsteemi aktiveerima. Lisateavet immunoglobuliinide kohta leiate käesoleva juhendi 1. lisas.
Samuti sisaldab gamma-globuliinirühm krüoglobuliinid. Need on valgud, mis võivad vadaku jahutamisel sadestuda. Tervetel inimestel ei ole neid seerumis. Nad esinevad reumatoidartriidiga, hulgimüeloomiga patsientidel.
Krüoglobuliinide hulgas on valk fibronektiin. See on suure molekulmassiga glükoproteiin (molekulmass 220 kDa). See esineb vereplasmas ja paljude rakkude (makrofaagide, endoteelirakkude, trombotsüütide, fibroblastide) pinnal. Fibronektiini funktsioonid: 1. Tagab rakkude vastastikuse interaktsiooni; 2. soodustab vereliistakute adhesiooni; 3. Väldib kasvaja metastaase.
Plasma fibronektiin on opsoniin - suurendab fagotsütoosi. See mängib olulist rolli valkude, näiteks kollageeni lagunemissaaduste vere puhastamisel. Seos hepariiniga on seotud vere hüübimise reguleerimisega. Praegu uuritakse seda valku laialdaselt ja seda kasutatakse diagnoosimiseks, eriti makrofaagide süsteemi (sepsis jne) inhibeerimise tingimustes.
Interferoon on glükoproteiin. Selle molekulmass on umbes 26 kDa. Sellel on liigispetsiifilisus. Toodetud rakkudes vastusena viiruste sisseviimisele nendesse. Tervel inimesel on selle plasmakontsentratsioon madal. Kuid viirushaiguste korral suureneb selle kontsentratsioon.
Albumiinid ja globuliinid.
Albumiinid on lihtsad oravad; kuuluvad loomade ja taimede kudedesse; leidub munavalgus, seerumis, piimas, taime seemnetes. Vees lahustub, soolalahused, happed ja leelised. Umbes 75-80% seerumi valkude osmootilisest rõhust langeb albumiinile; üks nende funktsioonidest on rasvhapete transport.
Globuliinid - loomade ja taimsete valkude rühm, mis on looduses laialt levinud. Kuulub globulaarsetesse valkudesse. Lahustub neutraalsete soolade, lahjendatud hapete ja leeliste nõrkades lahustes. A-fraktsiooni esindatud globuliinid sisalduvad veres bilirubiini ja suure tihedusega lipoproteiinide kompleksis. Β-globuliini fraktsioon sisaldab protrombiini, mis on trombiini prekursor, valk, mis on seotud vere hüübimisega. G-globuliinide fraktsioon on kõige heterogeensem. Kõige olulisemad g-globuliinid on immunoglobuliinid.
Albumiini / globuliini suhtel on diagnostiline väärtus: see on tavaliselt lähedane 2-le ja põletikuliste haiguste vähenemine.
Protamiinid ja histoonid.
Protamiinid - madala molekulmassiga valgud spermatosoidide tuumas kalades ja lindudes. Neil on 60-85% arginiini ja neil on põhilised omadused. Hästi lahustunud vees, happelises ja neutraalses keskkonnas. Neid sadestatakse leelisega. Rakkude tuumades on seotud DNA.
Histoonid on ka peamise iseloomuga väikesed valgud. Nende struktuur hõlmab lüsiini ja arginiini, mille sisaldus ei ületa 20-30%. Histoonid on viis erinevat tüüpi: H1, H2A, H2B, H3 ja H4. Need valgud on leitud peamiselt rakkude tuumades. Nad on seotud kromatiini struktuursega.
Prolamiinid ja gluteliinid.
Prolamiinid on taimse päritoluga valgud. Need sisaldavad 20-25% glutamiinhapet ja 10-15% proliini. Lahustub etanooli 60-80% vesilahuses, samas kui kõik teised lihtsad valgud sadestuvad tavaliselt.
Gluteliinid on teravilja seemnetes leiduvad lihtsad valgud taimede rohelistes osades. Neile on iseloomulik kõrge glutamiinhappe sisaldus ja lüsiini olemasolu. Lahustub lahjendatud leelislahustes. Gluteliinid on varuvalk.
COMPLEX PROTEINS
1. Kromoproteiinid (kreeklaste Chroma värvi) koosnevad lihtsast valgust ja sellega seotud mittevalgulistest komponentidest. On hemoproteiine ja flavoproteiine. Nad osalevad sellistes protsessides nagu hingamine, hapniku ja süsinikdioksiidi transport, redoksreaktsioonid, valguse ja värvi tajumine jne.
Hemoproteiinid hõlmavad hemoglobiini, müoglobiini, tsütokroome, katalaasi ja peroksidaase. Kõik need sisaldavad ferroporfüriine, kuid erinevad valkude koostise ja struktuuri poolest ning teostavad erinevaid bioloogilisi funktsioone. Hemoglobiini liikide erinevused tulenevad globiinist.
Vaatleme hemoglobiini ja vere valgu struktuuri. Hemoglobiini mittevalguline komponent on verepigment, mis annab verepunase värvuse. Selle struktuuri aluseks on protoporfüriin IX (joonis 5). Hemi keskel on raua aatom, mis on kovalentselt seotud kahe lämmastikuaatomiga ja kahe teise koordineerimissidemega. Heme "pakendas" ühe polüpeptiidi ahela. Hemoglobiini molekul HbA (inglise täiskasvanud täiskasvanud) sisaldab nelja polüpeptiidahelat, mis koos moodustavad molekuli - globiini valguosa (joonis 6). Kaks a-ahelat sisaldavad 141 aminohappejääki, kaks β-ahelat - 146.
Hemoglobiin HbA esineb ka täiskasvanu veres.2 (2α, 2δ ahelad, 2,5%) ja HbA3 (vähem kui 1%, erinev b-ahela struktuuris).
Tuntud loote hemoglobiin (vastsündinute hemoglobiin) HbF, mis koosneb 2 a- ja 2-y-ahelast. Hemoglobiin F omab suurenenud afiinsust hapniku suhtes ja võimaldab suhteliselt väikese koguse loote verd täita hapnikuga varustamise funktsioone tõhusamalt. Vastsündinu veri sisaldab kuni 80% HbF-i, 1. eluaasta lõpuks on see peaaegu täielikult asendatud HbA-ga.
Hemoglobiinide (üle 200) haigusi nimetatakse hemoglobiinideks.
1. Hemoglobinopaatiad, mis põhinevad pärilikul muutusel normaalse hemoglobiini ahela struktuuris. Inimveres avastatakse umbes 150 erinevat tüüpi mutantset hemoglobiini.
Ebanormaalsed hemoglobiinid erinevad nende füüsikalis-keemilistest omadustest (elektroforeetiline liikuvus, lahustuvus, isoelektriline punkt, afiinsus hapniku suhtes).
Klassikaline näide hemoglobinopaatiast on sirprakuline aneemia, mis on levinud Lõuna-Ameerika, Aafrika ja Kagu-Aasia riikides. Keemiline defekt väheneb glutamiinhappe asenduseks 6. asendis N-otsast valiinini hemoglobiin HbS molekuli β-ahelates. See on DNA molekuli mutatsiooni tulemus. HbS vähendab lahustuvust ja afiinsust hapniku suhtes. Punased vererakud madala hapniku osalise rõhu tingimustes on sirp. HbS pärast hapniku vabanemist kudedes muutub halvasti lahustuvaks deoksü vormiks ja sadestub spindlikujuliste kristallide kujul. Nad deformeerivad rakku ja viivad hemolüüsi. Anomaalia heterosügootne vorm on asümptomaatiline või sellega kaasneb kerge hemolüütiline aneemia. Homosügootsed isikud arenevad esimestel elukuudel sirprakulise aneemia rasket vormi. Haigus on äge ja lapsed surevad sageli juba varases eas.
2. Talassemia - haiguste rühm, mille pärilik rikutakse ühe globiini ahela sünteesi. On α- ja β-talassemia. Hemoglobinopaatia H - üks a-talasseemia variante - avaldub hemolüütilise aneemia, hemoglobiini H sadestumise, põrna suurenemise, tugevate luude muutuste korral.
3. Rauapuuduse aneemia - rauapuuduse tõttu hemoglobiini sünteesi halvenemine. Peamised põhjused on verekaotus ja ebapiisava toidu - liha ja kala - puudumine.
Lisamise kuupäev: 2016-07-27; Vaatamisi: 2489; KIRJUTAMISE TÖÖ
Albumiinid ja globuliinid;
PLAIN PROTEINS
PROTEIINIDE KLASSIFITSEERIMINE
PROTEIINIDE FÜÜSIKALISED JA KEEMILISED OMADUSED
Valgud on kõrgmolekulaarsed ühendid, nende suhteline molekulmass on vahemikus 6000 kuni 1 000 000 amu. ja üle selle. Valkude molekulmassi määramiseks kasutatakse sedimentatsioonianalüüsi meetodeid, geelkromatograafiat ja geelelektroforeesi.
Valkude kõige iseloomulikumad füüsikalis-keemilised omadused on lahuste kõrge viskoossus, ebaoluline difusioon, võime paisuda laiaulatuslikes piirides, optiline aktiivsus, liikuvus elektriväljas, madal osmootne rõhk ja kõrge ontsootiline rõhk, võime absorbeerida UV-kiirte 280 nm juures (see omadus valkude kvantifitseerimiseks). Proteiinimolekulid ei suuda läbida poolläbilaskvaid kunstlikke membraane, samuti taime- ja loomkudede biomembraane.
Isoelektrilises punktis (pI) on amfoteersete omadustega valkude koguvõimsus null ja valgud ei liigu elektriväljas. Isoelektrilises punktis on valgud lahuses kõige vähem stabiilsed ja kergesti sadestuvad. Enamiku loomkoe valkude puhul on pI = 5,5 - 7,0.
Valgu lahust nimetatakse isoioniliseks, kui see ei sisalda muid ioone, välja arvatud valgu molekuli ioniseeritud aminohappejäägid ja vee dissotsiatsiooni käigus moodustunud ioonid. Valgu isoioonipunkt on selle valgu isoionse lahuse pH väärtus. Valgu iso-ioon- ja isoelektriline punkt langeb kokku ainult juhul, kui mõlemad on võrdsed 7-ga.
Sõltuvalt valkude keemilisest koostisest on need jagatud kaheks rühmaks.
Antud valke valmistatakse aminohappejääkidest ja hüdrolüüsimisel lagunevad ainult vabadeks aminohapeteks.
Keerukad valgud on kahekomponentsed valgud, mis koosnevad lihtsast valgust ja mitte-valgu komponendist (proteesirühm).
Albumiinid on lihtsad oravad; kuuluvad loomade ja taimede kudedesse; leidub munavalgus, seerumis, piimas, taime seemnetes. Vees lahustub, soolalahused, happed ja leelised. Umbes 75-80% seerumi valkude osmootilisest rõhust langeb albumiinile; üks nende funktsioonidest on rasvhapete transport.
Globuliinid - loomade ja taimsete valkude rühm, mis on looduses laialt levinud. Kuulub globulaarsetesse valkudesse. Lahustub neutraalsete soolade, lahjendatud hapete ja leeliste nõrkades lahustes. A-fraktsiooni esindatud globuliinid sisalduvad veres bilirubiini ja suure tihedusega lipoproteiinide kompleksis. Β-globuliini fraktsioon sisaldab protrombiini, mis on trombiini prekursor, valk, mis on seotud vere hüübimisega. G-globuliinide fraktsioon on kõige heterogeensem. Kõige olulisemad g-globuliinid on immunoglobuliinid.
Albumiini / globuliini suhtel on diagnostiline väärtus: see on tavaliselt lähedane 2-le ja põletikuliste haiguste vähenemine.
Albumiin ja globuliinid on nende omadused
Albumiinid
Albumiin (umbes 45 g / l) on plasmavalkude hulgas kõige rohkem, mis mängib olulist rolli kolloidosmootilise rõhu säilitamisel veres ja on oluline aminohapete reserv keha jaoks. Albumiinil on võime siduda lipofiilseid aineid, mille tulemusena võib see toimida pika ahelaga rasvhapete, bilirubiini, ravimite, mõnede steroidhormoonide ja vitamiinide kandjavalguna. Lisaks seondub albumiin Ca2 + ja Mg2 + ioonidega. Albumiin kannab ka mõningaid ravimeid.
Albumiinifraktsioonile kuulub ka transtüretiin (prealbumiin), mis koos türoksiini siduva globuliiniga ja albumiiniga transpordib hormooni türoksiini ja selle metaboliidi jodotüroniini.
Albumiinid on lihtsad madala molekulmassiga hüdrofiilsed valgud. Albumiini molekul sisaldab 600 aminohapet. Molekulmass 67 kDa. Albumiinid, nagu enamik teisi plasma valke, sünteesitakse maksas. Umbes 40% albumiinist on vereplasmas, ülejäänud on interstitsiaalses vedelikus ja lümfis.
Globuliinid
Erinevalt albumiinist ei ole globuliinid vees lahustuvad, vaid lahustuvad nõrkades soolalahustes.
See fraktsioon sisaldab erinevaid valke. 1-globuliinidel on kõrge hüdrofiilsus ja madal molekulmass, mistõttu neerude patoloogias on need uriiniga kergesti kadunud. Kuid nende kadu ei mõjuta oluliselt onkootilist vererõhku, sest nende sisaldus vereplasmas on väike.
1-globuliinide funktsioonid
1. Transport. Transpordi lipiidid, moodustades koos nendega kompleksid - lipoproteiinid. Selle fraktsiooni valkude hulka kuuluvad valgud, mis on ette nähtud hormoonide transportimiseks: türoksiini siduv valk - türoksiini ülekandmine, transkortiin - kortisooli, kortikosterooni ja progesterooni transport, happe glükoproteiin - progesterooni transport.
2. Osalemine vere hüübimissüsteemi ja komplement-protrombiini süsteemi toimimises.
3. Reguleeriv funktsioon. Mõned 1-globuliini fraktsiooni valgud on proteolüütiliste ensüümide endogeensed inhibiitorid. 1-antitrüpsiini kõrgeim plasmakontsentratsioon. Selle sisaldus plasmas on 2 kuni 4 g / l (väga kõrge), molekulmass on 58-59 kDa. Selle põhiülesanne on elastaasi pärssimine, ensüüm, mis hüdrolüüsib elastiini (üks peamisi sidekoe valke).1-antitrüpsiin on ka proteaaside inhibiitor: trombiin, plasmiin, trüpsiin, kimotrüpsiin ja mõned verehüübimise süsteemi ensüümid. 1-globuliini fraktsioon sisaldab ka includes1-antikrümetrüpsiini. See pärsib kimotrüpsiini ja mõnede vererakkude proteinaase.
Suure molekulmassiga valgud. See fraktsioon sisaldab regulatiivseid valke, vere hüübimisfaktoreid, komplementisüsteemi komponente, transportvalke. See hõlmab ka ceruloplasmiini. See on vase kandja ja tagab ka vase sisalduse püsivuse erinevates kudedes, eriti maksas. Päriliku haigusega - Wilsoni tõbi - väheneb ceruloplasmiini tase. Selle tulemusena suureneb vase kontsentratsioon ajus ja maksas. See väljendub nii neuroloogiliste sümptomite kui ka maksatsirroosi tekkimises.
Hapoglobiinid Nende valkude sisaldus on umbes 1/4 osa kõigist 2-globuliinidest. Haptoglobiin moodustab intravaskulaarse hemolüüsi ajal erütrotsüütidest vabanenud hemoglobiiniga spetsiifilisi komplekse. Nende komplekside suure molekulmassi tõttu ei saa neid neerude kaudu elimineerida. See takistab keha raua kaotamist.
Haptoglobiiniga hemoglobiini kompleksid hävitavad retikulo-endoteeli süsteemi rakud (mononukleaarsete fagotsüütide süsteemi rakud), mille järel globiin jaguneb aminohapeteks, heme hävitatakse bilirubiiniks ja eritub sapiga ning raud jääb kehasse ja jääb raua kehasse ja seda saab kasutada kehas.
Sellesse fraktsiooni kuulub ka 2-makroglobuliin. Selle valgu molekulmass on 720 kDa, plasmakontsentratsioon 1,5-3 g / l. See on kõigi klasside proteinaaside endogeenne inhibiitor ja seob ka hormooninsuliini.
C1 inhibiitori glükoproteiin, on peamine regulatiivne seos komplemendi aktiveerimise klassikalises rajal (CPC), on võimeline inhibeerima plasmiini kallikreiini.
Transpordivalgud: retinooli siduv valk - A-vitamiini transport, D-vitamiini siduv valk - D-vitamiini transport
Vere hüübimissüsteemi ja fibrinolüüsi komponendid: antitrombiin III ja plasminogeen.
See osa sisaldab:
fibrinogeeni - valgu koagulatsioonisüsteem
komplemendi aktiveerimissüsteemi komponentide valgud
transportvalgud: transferriin (rauaioonide transport), transkobalamiin (B12-vitamiini transport), globuliini siduvad suguhormoonid (testosterooni ja östradiooli transport), LDL (lipiidide transport).
hemopeksiin edastab vaba hemit, porfüriini. Seob hem-sisaldavaid valke ja kannab need maksa hävitamiseks.
See fraktsioon sisaldab peamiselt lümfoidkoes ja RES-rakkudes sünteesitud antikehi ja valke, samuti komplementisüsteemi mõningaid komponente.
Antikehade funktsioon on kaitsta keha võõraste ainete (bakterite, viiruste, võõrvalkude) eest, mida nimetatakse antigeenideks.
Peamised antikehade klassid veres:
- immunoglobuliinid G (IgG)
- immunoglobuliinid M (IgM)
- immunoglobuliinid A (IgA), mis hõlmavad IgD ja IgE.
IgG ja IgM on võimelised komplementisüsteemi aktiveerima. Lisateavet immunoglobuliinide kohta leiate käesoleva juhendi 1. lisas.
Krüoglobuliinid kuuluvad samuti gamma-globuliinide rühma. Need on valgud, mis võivad vadaku jahutamisel sadestuda. Tervetel inimestel ei ole neid seerumis. Nad esinevad reumatoidartriidiga, hulgimüeloomiga patsientidel.
Krüoglobuliinide hulgas on valk fibronektiin. See on suure molekulmassiga glükoproteiin (molekulmass 220 kDa). See esineb vereplasmas ja paljude rakkude (makrofaagide, endoteelirakkude, trombotsüütide, fibroblastide) pinnal. Fibronektiini funktsioonid: 1. Tagab rakkude vastastikuse interaktsiooni; 2. soodustab vereliistakute adhesiooni; 3. Väldib kasvaja metastaase.
Plasma fibronektiin on opsoniin - suurendab fagotsütoosi. See mängib olulist rolli valkude, näiteks kollageeni lagunemissaaduste vere puhastamisel. Seos hepariiniga on seotud vere hüübimise reguleerimisega. Praegu uuritakse seda valku laialdaselt ja seda kasutatakse diagnoosimiseks, eriti makrofaagide süsteemi (sepsis jne) inhibeerimise tingimustes.
Interferoon on glükoproteiin. Selle molekulmass on umbes 26 kDa. Sellel on liigispetsiifilisus. Toodetud rakkudes vastusena viiruste sisseviimisele nendesse. Tervel inimesel on selle plasmakontsentratsioon madal. Kuid viirushaiguste korral suureneb selle kontsentratsioon.
Albumiin, globuliinid, omadused. Nende sarnasus ja erinevus. Loomorganismi tähendus, levik looduses.
Albumiinid, globuliinid. Omadused Sarnasused ja erinevused üksteisest. Loomorganismi väärtused, levik looduses.
A- ja G-valgud, mis on kõigis kudedes. Vereseerum on nendes valkudes rikkaim. Albumiini sisaldus selles on 40-45 g / l, globuliinid 20-30 g / l, st albumiini osakaal moodustab üle poole plasmavalkudest.
Suhteliselt väikese molekulmassiga albumiinvalgud (15-70 tuhat. Jah); neil on negatiivne laeng ja happelised omadused, IET-4.7 sisaldab palju glutamiini aminohapet. Need on väga hüdraatunud valgud, mistõttu need ladestatakse ainult suure veetust sisaldavate ainete kontsentratsiooniga.
Suurte hüdrofiilsuste, väikeste molekulide suuruse tõttu on olulisel määral albumiini kontsentratsioon veres osmootse rõhu säilitamisel oluline. Kui albumiini kontsentratsioon on alla 30 g / l, muutub veres osmootne rõhk, mis viib turse. Umbes 75-80% vere osmootilisest rõhust moodustab albumiin.
Albumiini tunnuseks on nende kõrge adsorptsioonivõime. Nad adsorbeerivad polaarseid ja mittepolaarseid molekule, mängides transpordi rolli. Need on mittespetsiifilised kandjad, nad transpordivad hormoone, kolesterooli, bilirubiini, raviaineid, kaltsiumiioone. Pika ahelaga rasvhapete sidumine ja ülekanne on seerumi albumiini peamine füsioloogiline funktsioon. Albumiinid sünteesitakse peamiselt maksas ja neid ajakohastatakse kiiresti, nende poolväärtusaeg on 7 päeva.
Globuliinid on suurema molekulmassiga valgud kui albumiin. Globuliinid on kergelt happelised või neutraalsed valgud (IEP = 6 - 7,3). Mõned globuliinid on võimelised spetsiifiliselt siduma aineid (spetsiifilisi kandjaid).
Seerumi valkude fraktsioonimine albumiiniks ja globuliinideks on võimalik soolamise teel, kasutades (Nh5) 2SO4. Küllastunud lahuses sadestub albumiin kergema fraktsioonina, poolküllastes, globuliinides.
Globuliinid (ladina keeles. Globulus ball) - kõrgema molekulmassiga ja albumiiniga lahustuvamaid globulaarseid vere valke. Globuliine toodavad maks ja immuunsüsteem. Globuliini, albumiini ja fibrinogeeni nimetatakse peamisteks plasmavalkudeks. Globuliinide normaalne kontsentratsioon veres on 2,6-4,6 g / deciliter.
· Moodustavad peaaegu pooled vereproteiinidest;
· Määrata keha immuunomadused;
· Määrata vere hüübimist;
· Osaleda raua transpordis muudes protsessides.
Protamiinid, histoonid, omadused. Nende sarnasus ja erinevus. Loomorganismi tähendus, levik looduses.
Histoonid (kreekakeelsetest histo-kudedest) - paljurakuliste organismide kudede valgud, mis on seotud kromatiini DNA-ga. Need on väikese molekulmassiga valgud (11000-24000); elektrokeemiliste omaduste tõttu kuuluvad nad valkudesse, millel on väljendunud põhilised tunnused (erinevate histoonide isoelektriline punkt varieerub 9,5 kuni 12,0). Histoonidel on ainult tertsiaarne struktuur. Histoonide peamised liigid või fraktsioonid on 5: H1, H2a, H2b, H3, H4.
Looduslikes tingimustes on histoonid tugevalt seotud DNA-ga ja erituvad nukleoproteiini koostisse. Histooni suhe on elektrostaatiline DNA, kuna histoonidel on suur positiivne laeng ja DNA ahel on negatiivne. Histooni-sarnased valgud on rakulise tsütoplasma ribosoomikoostises. Ühe rakuga organismides puuduvad mõned histooni fraktsioonid. Bakteritel ei ole tüüpilisi histoneid ja viirustel on histoonitaolised valgud.
Histoonide põhifunktsioonid on struktuurilised ja regulatiivsed. Struktuurifunktsioon on see, et histoonid on seotud DNA ruumilise struktuuri stabiliseerimisega ja seega ka kromatiini ja kromosoomidega. Nukleosoomide aluseks on neli histooni fraktsiooni, välja arvatud H1, mis on kromatiini struktuuriüksused; H1 fraktsioon täidab nukleosoomide vahel DNA fragmendid. Reguleeriv funktsioon on võime blokeerida geneetilise informatsiooni ülekandmist DNA-lt RNA-le.
Protamiinid on histoonide erilised bioloogilised asendajad, kuid nende aminohapete koostises ja struktuuris erinevad need kvalitatiivselt. Need on madalaimad molekulmassiga valgud (M 4000-12000), neil on tugev arginiinisisaldus (kuni 80%), millel on väljendunud põhilised omadused. Nagu histoonid, on protamiinid polükatioonsed valgud; nad seonduvad spermikromatiini DNA-ga. Histoonide asendamine sperma kromatiinis ei ole kõigil loomadel täheldatud. Protamiinide kõige tüüpilisem esinemine nukleoprotamiini koostises kalade spermas (piimas). Eraldi protamiinid said oma nime päritolu allikast: salmin - protamiin lõhepiimast; Klupein - heeringas; truttin - meriforellist; makrell - piimapaberist.
· Protamiinid teevad sperma kompaktse DNA, st nad täidavad nagu histoonid struktuurifunktsiooni. Siiski ei täida nad ilmselt regulatiivseid funktsioone ning on seetõttu olemas rakkudes, mis ei ole jagunevad. Võib-olla selgitab see protamiinide bioloogilist asendamist mõnes histooni rakus.
· Hästi lahustunud vees, happelises ja neutraalses keskkonnas.
· Denatureerimist kuumutamisel ei ole.
· Soolade moodustamine hapete ja kompleksidega happeliste valkudega.
Albumiinid ja globuliinid
Kõige tuntum albumiini tüüp on seerumi albumiin. See sisaldub veres seerumis, see võib esineda ka teistes vedelikes (näiteks tserebrospinaalvedelikus).
Seerumi albumiin sünteesitakse maksas ja moodustab suurema osa kõigist vadakuvalkudest. Inimveres sisalduvat albumiini nimetatakse inimese seerumi albumiiniks, see moodustab umbes 55% kõigist vereplasmas sisalduvatest valkudest.
Seerumi albumiini normaalne tase täiskasvanutel on vahemikus 35 kuni 50 g / l. Alla 3-aastaste laste puhul on normaalne tase vahemikus 25-55 g / l.
Madalad albumiini tasemed (hüpoalbuminemia) võivad tekkida maksahaiguse, nefriitilise sündroomi, põletuste, enteropaatia, valuvaigistuse, hilinenud raseduse ja pahaloomuliste kasvajate tõttu. Retinooli (A-vitamiin) võtmine võib suurendada albumiini taset kõrgetele ebanormaalsetele väärtustele (49 g / l).
Kõrge albumiini tase (hüperalbuminemia) on peaaegu alati tingitud dehüdratsioonist.
Globuliinid (ladina keeles. Globulus ball) - kõrgema molekulmassiga ja albumiiniga lahustuvamaid globulaarseid vere valke. Globuliine toodavad maks ja immuunsüsteem. Globuliini, albumiini ja fibrinogeeni nimetatakse peamisteks plasmavalkudeks. Globuliinide normaalne kontsentratsioon veres on 2,6-4,6 g / deciliter.
moodustavad peaaegu poole vere valkudest, määravad organismi immuunomadused, määravad vere hüübimise, osalevad raua transpordis ja muudes protsessides.
Hemoglobiin uriinis.
Esimesel juhul on hemoglobiini tuvastamine uriinis koos erütrotsüütidega üsna tavaline nähtus. Kuna punased verelibled hävitatakse kiiresti (leostuvad) uriinis kõrge pH või uriini madala osmolaalsuse tõttu.
Teisel juhul põhjustab tõeline hemoglobinuuria erütrotsüütide intravaskulaarne hemolüüs (punaste vereliblede hävitamine veres). Tervetel inimestel hävitatakse osa punastest verelibledest iga päev veres, nii et plasmas on väike kogus vaba hemoglobiini. Vaba vere hemoglobiin seondub haptoglobiiniga ja sellisel kujul ei saa neerufilter läbida.
Hemoglobinuuria tekib siis, kui vabaneb liiga palju hemoglobiini, millel ei ole aega haptoglobiini sidumiseks ja on võimeline läbima neerufiltri uriiniga. Uriini värvus hemoglobinurias omandab tumepruuni (musta) värvi, avastatakse retikulotsütoosiga aneemia, suureneb kaudse bilirubiini tase vereseerumis ja esineb sageli seljavalu. Erinevalt hematuuriast (erütrotsüüdid uriinis) hemoglobinurias ei tuvastatud erütrotsüüte uriini setetes.
Lisamise kuupäev: 2016-06-18; Vaatamisi: 1424; KIRJUTAMISE TÖÖ
Seotud artiklid:
1.5. Valgu klassifikatsioon
Inimkeha sisaldab üle 50 000 üksiku valgu, mis erineb nende esmasest struktuurist, konformatsioonist, aktiivse keskuse struktuurist ja funktsioonidest. Praeguseks ei ole siiski olemas ühtset ja sidusat klassifikatsiooni, mis arvestaks valkude erinevaid omadusi. Olemasolevate klassifikatsioonide keskmes on erinevad märgid. Seega võib valke klassifitseerida:
valgu molekulidena (ümmargune või ümmargune - filamentaarne)
molekulmassiga (madal molekulmass, kõrge molekulmass)
vastavalt täidetavatele funktsioonidele (transport, struktuur, kaitse, regulatsioon jne)
lokaliseerumine rakus (tuuma-, tsütoplasmaatiline, lüsosomaalne jne)
struktuursed omadused ja keemiline koostis jagunevad valkudeks kahte rühma: lihtsad ja keerulised. Antud valke esindab ainult polüpeptiidahel, mis koosneb aminohapetest. Komplekssetel valkudel on proteiiniosa ja mitte-valgu komponent (proteesirühm). See klassifikatsioon ei ole siiski ideaalne, sest puhtas vormis leiduvad kehas harva lihtsad valgud.
Lihtsate valkude omadused.
Antud valgud hõlmavad histoneid, protamiine, albumiini ja globuliine, prolamiine ja gluteliine ning proteinoide.
Histoonid - paljude organismide kudede valgud, mis on seotud kromatiini DNA-ga. Need on madala molekulmassiga valgud (11–24 tuhat Da). Vastavalt nende elektrokeemilistele omadustele kuuluvad nad väljendunud põhiomadustega valkudesse (polükatioonsed valgud), IET histoonides on vahemikus 9 kuni 12. Histoonidel on ainult tertsiaarne struktuur, mis on kontsentreeritud peamiselt rakkude tuumades. Histoonid on seotud DNA-ga deoksüribonukleoproteiinide koostises. Histooni-DNA side on elektrostaatiline, kuna histoonidel on suur positiivne laeng ja DNA ahel on negatiivne. Histoonides domineerivad arginiin ja lüsiin diaminomonokarboksüülaminohapped.
On olemas 5 tüüpi histoneid. Jagamine põhineb mitmel tunnusel, millest peamine on lüsiini ja arginiini suhe fraktsioonides, neli histooni H2A, H2B, H3 ja H4 moodustavad oktamerilise valgu kompleksi, mida nimetatakse "nukleosoomi tuumaks". DNA molekul on haavatud histooni oktameeri pinnale, tehes 1,75 pööret (umbes 146 nukleotiidi). Selline DNA histooni valkude kompleks toimib kromatiini peamise struktuuriüksusena, seda nimetatakse "nukleosoomiks".
Histoonide põhifunktsioon on struktuurne ja regulatiivne. Struktuurifunktsioon on see, et histoonid on seotud DNA ruumilise struktuuri stabiliseerimisega ja seega ka kromatiini ja kromosoomidega. Reguleeriv funktsioon on võime blokeerida geneetilise informatsiooni ülekandmist DNA-lt RNA-le.
Protamiinid on histoonide spetsiifilised bioloogilised asendajad, kuid need erinevad koostisest ja struktuurist. Need on madalaimad molekulmassiga valgud (M - 4-12 tuhat Da), neil on väljendunud põhiomadused, kuna neil on suur arginiini sisaldus (80%).
Nagu histoonid, on protamiinid polükatioonsed valgud. Nad seostuvad DNA-ga sperma kromatiinis ja neid leidub kalakasvades.
Salmin - protamiin lõhe piimast.
Makrell - piimapaberist.
Protamiinid muudavad sperma kompaktne DNA, s.t. toimima histoonina, struktuurifunktsioonina, kuid ei täida regulatiivset funktsiooni.
Albumiinid ja globuliinid.
Albumiinid (A) ja globuliinid (D).
A- ja G-valgud, mis on kõigis kudedes. Vereseerum on nendes valkudes rikkaim. Albumiini sisaldus selles on 40-45 g / l, globuliinid 20-30 g / l, st albumiini osakaal moodustab üle poole plasmavalkudest.
Suhteliselt väikese molekulmassiga albumiinvalgud (15-70 tuhat. Jah); neil on negatiivne laeng ja happelised omadused, IET-4.7 sisaldab palju glutamiini aminohapet. Need on väga hüdraatunud valgud, mistõttu need ladestatakse ainult suure veetust sisaldavate ainete kontsentratsiooniga.
Suurte hüdrofiilsuste, väikeste molekulide suuruse tõttu on olulisel määral albumiini kontsentratsioon veres osmootse rõhu säilitamisel oluline. Kui albumiini kontsentratsioon on alla 30 g / l, muutub veres osmootne rõhk, mis viib turse. Umbes 75-80% vere osmootilisest rõhust moodustab albumiin.
Albumiini tunnuseks on nende kõrge adsorptsioonivõime. Nad adsorbeerivad polaarseid ja mittepolaarseid molekule, mängides transpordi rolli. Need on mittespetsiifilised kandjad, nad transpordivad hormoone, kolesterooli, bilirubiini, raviaineid, kaltsiumiioone. Pika ahelaga rasvhapete sidumine ja ülekanne on seerumi albumiini peamine füsioloogiline funktsioon. Albumiinid sünteesitakse peamiselt maksas ja neid ajakohastatakse kiiresti, nende poolväärtusaeg on 7 päeva.
Globuliinid on suurema molekulmassiga valgud kui albumiin. Globuliinid on kergelt happelised või neutraalsed valgud (IEP = 6 - 7,3). Mõned globuliinid on võimelised spetsiifiliselt siduma aineid (spetsiifilisi kandjaid).
Seerumi valkude fraktsioonimine albumiiniks ja globuliinideks on võimalik soolamise teel, kasutades (Nh5) 2SO4. Küllastunud lahuses sadestub albumiin kergema fraktsioonina, poolküllastes, globuliinides.
Kliinikus on laialt levinud elektroforeesiga seerumi valgu fraktsioneerimise meetod. Seerumi valkude elektroforeetilise eraldamise korral on võimalik eristada 5–7 fraktsiooni: Seerumi proteiinifraktsioonide muutuste laad ja ulatus erinevate patoloogiliste seisundite korral on diagnostilistel eesmärkidel väga huvitatud. Albumiini redutseerimist täheldatakse nende sünteesi rikkumise tagajärjel, plastikmaterjali puudus, maksa sünteetilise funktsiooni rikkumine ja neerukahjustus. Globuliinide sisaldus suureneb krooniliste nakkuslike protsesside korral.
Seerumi valkude elektroforees.
Prolamiinid ja gluteliinid.
Tegemist on taimsete valkude rühmaga, mis sisalduvad eranditult teravilja taimede gluteeni seemnetes, kus nad toimivad ladustamisvalgudena. Prolamiine iseloomustab see, et nad ei lahustu vees, soolalahustes, leelistes, vaid lahustuvad 70% etanoolilahuses, samas kui kõik teised valgud sadestuvad. Enim uuritud valke on gliadiin (nisu) ja zeiin (mais). On kindlaks tehtud, et prolamiinid sisaldavad 20-25% glutamiinhapet ja 10-15% proliini. Need valgud, näiteks gliadiin, jagunevad tavaliselt inimestesse, kuid mõnikord puudub see valk lagundav ensüüm. Seejärel muundatakse see valk mürgise toimega lagunemisproduktideks. Tsöliaakia areneb - taimede valkude talumatus.
Gluteliinid on ka vees lahustumatud taimsed valgud, soolalahused, etanool. Nad lahustuvad nõrkades leelistes.
Valgu toetavad kuded (luud, kõhred, kõõlused, sidemed), keratiinid - juuste valkud, sarved, sarved, kollageenid - sidekoe valgud, elastiinikiud.
Kõik need valgud on fibrillaarsed, mitte seedetraktis hüdrolüüsitud. Kollageen moodustab täiskasvanu kehas 25-33% kogu valgu kogusest või 6% kehakaalust. Kollageeni peptiidahel sisaldab umbes 1000 aminohappejääki, millest iga kolmas aminohape on glütsiin, 20% on proliin ja hüdroksüproliin, 10% alaniin. Sekundaarsete ja tertsiaarsete struktuuride moodustamisel ei saa see valk toota tüüpilisi a-helikaate, kuna aminohapped proliin ja hüdroksüproliin võivad anda ainult ühe vesiniksideme. Seetõttu on polüpeptiidahel kohas, kus need aminohapped paiknevad, kergesti painutatav, sest nagu tavaliselt, ei ole teine vesinikside.
Elastiin on elastsete kiudude peamine struktuurne komponent, mis sisaldub olulises elastsuses olevates kudedes (veresooned, sidemed, kopsud). Elastsuse omadused väljenduvad nende kangaste kõrge tõmbetugevusega ja esialgse kuju ja suuruse kiire taastamisega pärast koormuse eemaldamist. Elastiini koostis sisaldab palju hüdrofoobseid aminohappeid (glütsiin, valiin, alaniin, leutsiin, proliin).
Lisaks polüpeptiidahelatele sisaldavad kompleksvalgud kompositsioonis mitteproteiini (proteesi) osa, mida esindavad erinevad ained. Sõltuvalt mittevalgulise osa keemilisest iseloomust eristatakse järgmisi keeruliste valkude rühmi:
Vere biokeemiline analüüs. Üldvalk, albumiin, globuliinid, bilirubiin, glükoos, uurea, kusihape, kreatiniin, lipoproteiinid, kolesterool. Kuidas valmistada ette analüüsi, kiirust, tulemuste suurenemise või vähenemise põhjuseid.
Sait annab taustteavet. Nõuetekohase diagnoosi ja haiguse ravi on võimalik kohusetundliku arsti järelevalve all. Kõikidel ravimitel on vastunäidustused. Nõutav nõustamine
Üldvalgud - normid, suurenemise ja vähenemise põhjused, analüüsi läbimine
Erinevatel patoloogilistel tingimustel on valgu kontsentratsiooni vähenemine (hüpoproteineemia) sagedasem kui suurenemine (hüperproteineemia).
Madal verevalk
Hüpoproteineemia avastatakse järgmistes üldistes patoloogilistes protsessides: parenhümaalne hepatiit, toidust ebapiisav valgu tarbimine (täielik ja mittetäielik nälg), põletikulised protsessid, krooniline verejooks, valgu kadu uriinis, valgu lagunemine, imendumine, mürgistus, palavik.
Valgukontsentratsiooni langus alla 50 g / l viib kudede turse ilmumiseni.
Võib-olla füsioloogilise hüpoproteineemia tekkimine raseduse viimastel kuudel, imetamise ajal, pikaajalise füüsilise koormuse taustal, samuti voodipesu patsientidel.
Millised haigused vähendavad valgusisaldust veres?
Hüpoproteineemia on järgmiste haiguste sümptom:
- seedetrakti haigused (pankreatiit, enterokoliit)
- kirurgilised sekkumised
- erinevate lokaliseerumisega kasvajad
- maksahaigused (tsirroos, hepatiit, maksakasvajad või maksa metastaasid)
- mürgistus
- äge ja krooniline verejooks
- põletada haigus
- glomerulonefriit
- vigastusi
- türeotoksikoos
- infusiooniravi (suure koguse vedeliku tarbimine organismis)
- pärilikud haigused (Wilsoni-Konovalovi tõbi)
- palavik
- diabeet
- astsiit
- pleuriit
Hüperproteineemia areng on haruldane nähtus. See nähtus areneb mitmetes patoloogilistes tingimustes, kus tekivad patoloogilised valgud. See laboritunnus avastatakse nakkushaiguste, Waldenstromi makroglobuliinia, müeloomi, süsteemse erütematoosse luupuse, reumatoidartriidi, lümfoomi granulomatoosi, tsirroosi, kroonilise hepatiidi korral. Võib-olla arenenud suhteline hüperproteineemia (füsioloogiline) koos rohkete veekadudega: oksendamine, kõhulahtisus, soole obstruktsioon, põletused, ka diabeedi insipidus ja nefriit.
Proteiinisisaldust mõjutavad ravimid
Teatud ravimid mõjutavad kogu valgu sisaldust veres. Niisiis soodustavad kortikosteroidid, bromsulfaleiin hüperproteineemia arengut ja östrogeenhormoonid põhjustavad hüpoproteineemiat. Kogu valgu kontsentratsiooni suurendamine on võimalik ka veenide pikendatud haardeseadmega koos ringvilliga, samuti üleminek "valetavast" asendist "seisvasse" asendisse.
Kuidas läbida valgu analüüs?
Kogu valgu kontsentratsiooni määramiseks võetakse hommikul veest verd tühja kõhuga. Viimase söögikorra vaheline intervall peaks olema vähemalt 8 tundi. Samuti tuleks piirata magusaid jooke. Tänapäeval määratakse valgu kontsentratsioon biureeti või mikrobiuretiga (kui kontsentratsioon on väga madal). See meetod on universaalne, lihtne kasutada, üsna odav ja kiire. Selle meetodi kasutamisel on vähe vigu, seetõttu peetakse seda usaldusväärseks ja informatiivseks. Vead esinevad peamiselt siis, kui reaktsioon on vale või määrdunud nõud.
Albumiin, globuliini liigid, normid, näitajate suurenemise või vähenemise põhjused
Valgu fraktsioonide suhte rikkumisi nimetatakse düsproteineemiaks, kõige sagedamini kaasnevad erinevate düsproteineemia tüüpidega maksahaigused ja nakkushaigused.
Albumiin - norm, suurenemise põhjus, vähenemine, analüüsi läbimine
Mõelge iga valgu fraktsioon eraldi. Albumiinid on väga homogeensed rühmad, millest pooled on vereringes ja pool rakkudevahelises vedelikus. Negatiivse laengu ja suure pinna tõttu on albumiin võimeline kandma endasse erinevaid aineid - hormoonid, ravimid, rasvhapped, bilirubiin, metallioonid jne. Albumiini peamine füsioloogiline funktsioon on säilitada rõhk ja reserveerida aminohapped. Albumiinid sünteesitakse maksas ja elavad 12-27 päeva.
Suurenenud albumiin - põhjused
Albumiini kontsentratsiooni suurenemine veres (hüperalbuminemia) võib olla seotud järgmiste patoloogiatega:
- dehüdratsioon või dehüdratsioon (kehavedeliku kadu oksendamise, kõhulahtisuse, liigse higistamise ajal)
- ulatuslikud põletused
Vähenenud albumiin - põhjused
Albumiini kontsentratsiooni vähenemine (hüpoalbuminemia) võib olla kuni 30 g / l, mis viib onkootilise rõhu ja turse vähenemiseni.
- mitmesugune nefriit (glomerulonefriit)
- äge maksa atroofia, toksiline hepatiit, tsirroos
- suurenenud kapillaaride läbilaskvus
- amüloidoos
- põletusi
- vigastusi
- verejooks
- südamepuudulikkus
- seedetrakti patoloogia
- paastumine
- rasedus ja imetamine
- kasvajad
- malabsorptsiooni sündroomiga
- sepsis
- türeotoksikoos
- suukaudsete rasestumisvastaste vahendite ja östrogeeni hormoonide
Albumiini kontsentratsiooni määramiseks võetakse hommikuti veest verd tühja kõhuga. Analüüsi ettevalmistamisel tuleb enne vere annetamist välistada toidu tarbimine 8-12 tundi ja vältida tugevat füüsilist pingutust, sealhulgas pikemaajalist seismist. Ülaltoodud tegurid võivad pilti moonutada ja analüüsi tulemus on vale. Et määrata albumiini kontsentratsioon, kasutades spetsiaalset reaktiivi - bromokresoolrohelist. Albiini kontsentratsiooni määramine selle meetodiga on täpne, lihtne ja vastupidav. Võimalikud vead esinevad siis, kui verd analüüsitakse valesti, kasutades määrdunud nõud või reaktsiooni valesti.
Globuliinid - globuliinide tüübid, normid, suurenemise põhjused, vähenemine
α1-globuliinid - α1-antitrüpsiin, α1-happe glükoproteiin, normid, suurenemise põhjused, vähenemine
α2-makroglobuliin sünteesitakse maksas, monotsüütides ja makrofaagides. Tavaliselt on selle sisaldus täiskasvanute veres 1,5-4,2 g / l ja lastel 2,5 korda suurem. See valk kuulub immuunsüsteemi ja on tsütostaatiline (peatab vähirakkude jagunemise).
Α2-makroglobuliini kontsentratsiooni vähenemist täheldatakse ägeda põletiku, reuma, polüartriidi ja onkoloogiliste haiguste korral.
Α2-makroglobuliini kontsentratsiooni suurenemine on tuvastatud maksatsirroosis, neeruhaiguses, müokseedis ja diabeedis.
Haptoglobiin koosneb kahest allüksusest ja ringleb inimese veres kolmes molekulaarses vormis. See on akuutse faasi valk. Terve inimese normaalne vere tase on alla 2,7 g / l. Haptoglobiini peamine ülesanne on hemoglobiini ülekandmine retikulo-endoteeli süsteemi rakkudesse, kus hemoglobiin hävitatakse ja sellest moodustub bilirubiin. Akuutse põletiku ja hemolüütilise aneemia vähenemise korral suureneb selle kontsentratsioon. Vereülekande korral võib kokkusobimatu veri täielikult kaduda.
Ceruloplasmin on valk, mille omadused omavad ensüümi, mis oksüdeerib Fe2 + Fe3 +. Ceruloplasmin on vase ladu ja kandja. Terve inimese veres sisaldab see tavaliselt 0,15 - 0,60 g / l. Selle valgu sisaldus suureneb ägeda põletiku ja raseduse korral. Keha võimetus seda valku sünteesida leidub kaasasündinud haiguses - Wilson-Konovalovi tõvega, samuti nende patsientide tervete sugulastega.
Kuidas analüüsida?
Α2-makroglobuliinide kontsentratsiooni määramiseks kasutatakse verd veenist, mis võetakse rangelt hommikul, tühja kõhuga. Nende valkude määramise meetodid on töömahukad ja aeganõudvad ning nõuavad kõrget kvalifikatsiooni.
β-globuliinid - transferriin, hemopeksiin, kiirus, suurenemise põhjused, vähenemine
Transferriin (siderofiliin) on punakas valk, mis kannab raua depoo organitesse (maks, põrn) ja sealt hemoglobiini sünteesivatesse rakkudesse. Selle valgu koguse suurendamine on haruldane, peamiselt punaste vereliblede hävitamisega seotud protsessides (hemolüütiline aneemia, malaaria jne). Transferriini kontsentratsiooni määramise asemel kasutatakse selle küllastumise määra määramist rauaga. Tavaliselt on see küllastatud ainult rauaga 1/3. Selle väärtuse vähenemine näitab rauapuudust ja rauapuuduse aneemia tekkimise riski ning suurenemine näitab hemoglobiini intensiivset lagunemist (näiteks hemolüütilise aneemia korral).
Hemopexin on ka valk, mis seob hemoglobiini. Tavaliselt sisaldub see veres - 0,5-1,2 g / l. Hemopexiini sisaldus väheneb hemolüüsi, maksa ja neeruhaiguste korral ning suureneb koos põletikuga.
Kuidas analüüsida?
Selleks, et määrata β-globuliini kontsentratsioon veeni verest, mis võetakse hommikul tühja kõhuga. Veri peaks olema värske, ilma hemolüüsi märke. Selle proovi läbiviimine on kõrgtehnoloogiline analüüs, mis nõuab kõrgelt kvalifitseeritud laborit. Analüüs on aeganõudev ja üsna aeganõudev.
γ-globuliinid (immunoglobuliinid) - norm, suurenemise ja vähenemise põhjused
Veres moodustavad γ-globuliinid 15–25% (8–16 g / l) kogu vereproteiini.
Immunoglobuliinid kuuluvad y-globuliini fraktsiooni.
Immunoglobuliinid on antikehad, mida toodavad immuunsüsteemi rakud patogeensete bakterite hävitamiseks. Immunoglobuliinide arvu suurenemist täheldatakse immuunsuse aktiveerimisel, st viiruste ja bakteriaalsete infektsioonide ajal, samuti põletiku ja kudede hävimise ajal. Immunoglobuliinide arvu vähenemine võib olla füsioloogiline (3-6-aastased lapsed), kaasasündinud (pärilikud immuunpuudulikkuse haigused) ja sekundaarsed (allergia, krooniline põletik, pahaloomulised kasvajad, pikaajaline ravi kortikosteroididega).
Kuidas analüüsida?
Γ-globuliini kontsentratsiooni määramine toimub veeni võetud veres, mis on võetud hommikul (enne 10 tundi) tühja kõhuga. Γ-globuliini määramise analüüsi läbimisel on vaja vältida füüsilist pingutust ja tugevat emotsionaalset ebastabiilsust. Γ-globuliini kontsentratsiooni määramiseks erinevate meetoditega - immunoloogiline, biokeemiline. Immunoloogilised meetodid on täpsemad. Aeganõudvate ja biokeemiliste ja immunoloogiliste meetodite puhul on samaväärsed. Siiski tuleks eelistada immunoloogilisi omadusi, pidades silmas nende suuremat täpsust, tundlikkust ja spetsiifilisust.
Glükoos - norm, suurenemise ja vähenemise põhjused, kuidas valmistada ette vereannetus?
Vere glükoosi norm ja füsioloogiline hüperglükeemia
Glükoos on magusa maitsega värvitu kristalne aine, mis moodustub inimkehas polüsahhariidide (tärklis, glükogeen) lagunemise ajal. Glükoos on kogu organismi rakkude peamine ja universaalne energiaallikas. Samuti on glükoosiks toksiline aine, mille tagajärjel seda kasutatakse mitmesugustes mürgistustes, manustades seda suu kaudu või intravenoosselt.
Bilirubiin - tüübid, normid, vähenemise ja suurenemise põhjused, kuidas analüüsida?
Otsene ja kaudne bilirubiin - kus see moodustub ja kuidas see tuletatakse?
Bilirubiin on kollakaspunane pigment, mis tekib siis, kui hemoglobiin laguneb põrnas, maksas ja luuüdis. 1 g hemoglobiini kokkuvarisemisel moodustub 34 mg bilirubiini. Hemoglobiini hävitamisel laguneb üks osa - globiin aminohapetest, teine osa - hem - laguneb, et moodustada raua ja sapi pigmente. Raudi kasutatakse uuesti ja sapi pigmendid (bilirubiini konversioonitooted) eemaldatakse kehast. Hemoglobiini lagunemise tagajärjel tekkinud (kaudne) bilirubiin vabaneb vereringesse, kus see seondub albumiiniga ja viiakse maksa. Maksarakkudes seondub bilirubiin glükuroonhappega. Seda glükuroonhappega seotud bilirubiini nimetatakse otseseks.
Kaudne bilirubiin on väga mürgine, kuna see võib akumuleeruda rakkudes, peamiselt ajus, kahjustades nende funktsiooni. Otsene bilirubiin ei ole toksiline. Veres on otsese ja kaudse bilirubiini suhe 1 kuni 3. Lisaks sooles lõhustab bakterite otsene bilirubiin glükuroonhapet, samal ajal kui see oksüdeerub ennast urobilinogeeniks ja stercobilinogeeniks. 95% nendest ainetest eritub väljaheitega, ülejäänud 5% imenduvad tagasi vereringesse, sisenevad sapi ja erituvad osaliselt neerude kaudu. Täiskasvanu annab päevas 200–300 mg väljaheitega ja 1-2 mg uriiniga iga päev. Sapppigmendid sisalduvad alati sapikivides.
Vastsündinutel võib otsese bilirubiini tase olla oluliselt suurem - 17,1-205,2 μmol / l. Bilirubiini kontsentratsiooni suurenemist veres nimetatakse bilirubineemiaks.
Kõrge bilirubiin - põhjused, ikterus
Bilirubineemiaga kaasneb naha kollane värvus, silmade ja limaskestade sklera. Seetõttu nimetatakse bilirubineemiaga seotud haigusi ikteruseks. Bilirubineemia võib olla maksakahjustus (maksa- ja sapiteede haiguste korral) ja mitte-maksa (hemolüütilise aneemia korral). Eraldi väärt vastsündinu kollatõbi. Üldbilirubiini kontsentratsiooni suurenemine 23-27 µmol / l piires näitab latentse kollatõve esinemist inimestel ja kui üldbilirubiini kontsentratsioon on üle 27 µmol / l, ilmub iseloomulik kollane värvus. Vastsündinutel tekib kollatõbi, kui üldbilirubiini kontsentratsioon veres on üle 51-60 μmol / l. Maksa kollatõbi on kahte tüüpi - parenhümaalne ja obstruktiivne. Parenhüümse kollatõve hulka kuuluvad:
- hepatiit (viiruslik, toksiline)
- tsirroos
- mürgine maksakahjustus (alkoholimürgistus, mürgid, raskemetallide soolad)
- maksa kasvajad või metastaasid
- rasedus (mitte alati)
- pankrease kasvaja
- kolestaas (sapipõie ummistus kividega)
Mittehepaatiline kollatõbi hõlmab erinevate hemolüütiliste aneemiate taustal tekkivat kollatõbi.
Erinevate ikteruste diagnoos
Et eristada, milline kollatõbi on seotud, kasutatakse erinevate bilirubiini fraktsioonide suhet. Need andmed on esitatud tabelis.
Bilirubiini - diagnostilise testi kollatõve määramine. Lisaks kollatõvele täheldatakse tugeva valu korral bilirubiini kontsentratsiooni suurenemist. Samuti võib antibiootikume, indometatsiini, diasepaami ja suukaudseid rasestumisvastaseid vahendeid saavatel patsientidel tekkida bilirubineemia.
C-vitamiini, fenobarbitaali, teofülliini juuresolekul võib tekkida madal bilirubiini tase veres - hüpobirubineemia.
Vastsündinud kollatõbi põhjused
Vastsündinud kollatõbi on tingitud muudest põhjustest. Mõtle vastsündinute kollatõve tekkimise põhjused:
- lootel ja vastsündinutel on punaste vereliblede mass ja järelikult hemoglobiini kontsentratsioon loote massil suurem kui täiskasvanud. Mõne nädala jooksul pärast sündi ilmneb “ekstra” punaste vereliblede intensiivne lagunemine, mis ilmneb kollatõbi.
- "ekstra" punaste vereliblede lagunemise tagajärjel tekkiv vastsündinu maksa maksuvõime vere bilirubiini eemaldamiseks on madal
- pärilik haigus - Gilberti tõbi
- kuna vastsündinu sooled on steriilsed, väheneb stercobilinogeeni ja urobilinogeeni moodustumise kiirus
- enneaegsed lapsed
Kuidas analüüsida?
Bilirubiini kontsentratsiooni määramiseks võetakse hommikul veest veen tühja kõhuga. Enne protseduuri ei tohi süüa ja juua vähemalt 4-5 tundi. Määratlus on ühtne meetod Endrashika. See meetod on lihtne kasutada, võtab aega ja on täpne.
Karbamiid - norm, põhjuste suurenemine, vähenemine, analüüsi läbimine
Uurea kontsentratsiooni langus alla 2 mmol / l näitab, et inimesel on madala valgusisaldusega dieet. Uurea sisalduse tõusu üle 8,3 mmol / l nimetatakse uremiaks. Uremia võib põhjustada teatud füsioloogilised tingimused. Sellisel juhul ei räägi me tõsistest haigustest.
Seega tekib füsioloogiline uremia, kui:
- tasakaalustamata toit (kõrge valgusisaldus või madal kloriidisisaldus)
- kehavedelike kadu - oksendamine, kõhulahtisus, liigne higistamine jne.
Uurea suurenemise põhjused
Seega areneb uremia järgmiste haiguste taustal:
- krooniline ja äge neerupuudulikkus
- glomerulonefriit
- püelonefriit
- anuuria (uriini puudumine, isik ei urineeri)
- kivid, kasvajad ureters, kusiti
- diabeet
- peritoniit
- põletusi
- šokk
- seedetrakti verejooks
- soole obstruktsioon
- mürgistus kloroformiga, elavhõbeda sooladega, fenooliga
- südamepuudulikkus
- müokardiinfarkt
- düsenteeria
- parenhüümne kollatõbi (hepatiit, tsirroos)
Karbamiidi vähendamine - põhjused
Harea kontsentratsiooni vähenemine veres on haruldane nähtus. Seda täheldatakse peamiselt suurenenud valgu lagunemisega (intensiivne füüsiline töö), kõrge valgu vajadusega (rasedus, imetamine) ja toidust ebapiisav valgu tarbimine. Võib-olla suhteliselt väheneb karbamiidi kontsentratsioon veres - suureneb vedeliku kogus kehas (infusioon). Neid nähtusi peetakse füsioloogilisteks. Teatud pärilike haiguste (näiteks tsöliaakia), samuti raske maksakahjustuse (nekroos, hilinenud tsirroos, raskemetallide soolade, fosfori, arseeni) mürgisus tuvastatakse vere uurea kontsentratsiooni patoloogilisel vähenemisel.
Kuidas analüüsida
Uurea kontsentratsiooni määramine toimub veest, mis on võetud hommikul veest, tühja kõhuga. Enne analüüsi läbiviimist on vaja hoiduda 6-8 tundi söömisest, et vältida tugevat füüsilist pingutust, praegu määratakse uurea ensüümmeetodiga, mis on spetsiifiline, täpne, piisavalt lihtne ja ei nõua pikka aega nõudvaid kulusid. Ka mõnedes laborites, kus kasutatakse ureaasi meetodit. Siiski on eelistatav ensümaatiline meetod.